Caratterizzazione di peptidi ACE-inibitori prodotti ad opera di batteri proteolitici impiegati per la realizzazione di latte-fermentati.

I latte-fermentati suscitano interesse per il loro contenuto in peptidi bioattivi. Questi esercitano la loro funzione fisiologica solo quando vengono liberati dalle proteine del latte. L’obiettivo del presente lavoro è di sviluppare un metodo rapido di caratterizzazione dei peptidi ACE-inibitori derivati dal latte per mezzo di batteri selezionati per la loro capacità proteolitica. L’enzima ACE catalizza la conversione dell’angiotensina I in angiotensina II, sostanza ad azione ipertensiva. Il metodo si avvale di un sistema HPLC impiegato per individuare un profilo standard di eluizione di alcuni peptidi con attività ACEinibitoria nota e per identificare i peptidi negli idrolizzati proteici ottenuti dopo la fermentazione con i ceppi microbici. Ciò permette la valutazione dei ceppi più adatti a produrre peptidi ACE-inibitori. L’attività ACE-inibitoria dei lattefermentati è poi confermata mediante test enzimatico.