Die Hemmwirkung von Ferricytochrom-c, Trifluoracetyl-cytochrom-c, Carboxymethyl-cytochrom-oapoprotein und deren Fragmenten auf die mittels Cytochromc-Oxidase katalysierte Oxidation von Ferrocyto-chrom-c wurde untersucht. Die gefundenen In-hibitionseigenschaften der verschiedenen Derivate schließen einen vorwiegend elektrostatischen Assoziationsmechanismus für den Cytochrom-c/ Cytochrom-c-Oxidase-Komplex aus. Die experimentellen Ergebnisse deuten auf die C-termina-le Sequenz des Cytochroms-c als dessen stärkste Bindungsstelle für die Oxidase hin. Konforma-tionsuntersuchungen zeigen nur für einige der untersuchten Cytochrom-c-Derivate eine direkte Beziehung zwischen Hemmwirkung und Tendenz für geordnete Sekundärstrukturen. © Copyright by Walter de Gruyter & Co
Inhibition of the cytochrome c/cytochrome c oxidase system by cytochrome c derivatives and related fragments.
PALUMBO, MANLIO;
1980
Abstract
Die Hemmwirkung von Ferricytochrom-c, Trifluoracetyl-cytochrom-c, Carboxymethyl-cytochrom-oapoprotein und deren Fragmenten auf die mittels Cytochromc-Oxidase katalysierte Oxidation von Ferrocyto-chrom-c wurde untersucht. Die gefundenen In-hibitionseigenschaften der verschiedenen Derivate schließen einen vorwiegend elektrostatischen Assoziationsmechanismus für den Cytochrom-c/ Cytochrom-c-Oxidase-Komplex aus. Die experimentellen Ergebnisse deuten auf die C-termina-le Sequenz des Cytochroms-c als dessen stärkste Bindungsstelle für die Oxidase hin. Konforma-tionsuntersuchungen zeigen nur für einige der untersuchten Cytochrom-c-Derivate eine direkte Beziehung zwischen Hemmwirkung und Tendenz für geordnete Sekundärstrukturen. © Copyright by Walter de Gruyter & CoPubblicazioni consigliate
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